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      成都分院前身系1958年11月成立的中科院四川分院,1962年調(diào)整更名為中科院西南分院,1970年由四川省管理,1978年1月恢復(fù)重建后使用現(xiàn)名,是西南地區(qū)綜合性的科學(xué)研究基地、高級(jí)人才培養(yǎng)基地和高新技術(shù)產(chǎn)業(yè)化基地。
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      現(xiàn)任領(lǐng)導(dǎo)
      王嘉圖
      分黨組書(shū)記
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      曲建升
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      劉慶
      副院長(zhǎng)
      分黨組成員
      蔡長(zhǎng)江
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    科研進(jìn)展

    重慶研究院在手性Tau蛋白自組裝研究中取得進(jìn)展

    發(fā)布時(shí)間:2024-07-08 來(lái)源:重慶研究院 【  小 中 大  】 【打印】 【關(guān)閉】

    阿爾茲海默?。?/span>Alzheimer's disease,AD)是一種常見(jiàn)的神經(jīng)退行性疾病,臨床表現(xiàn)為記憶喪失和認(rèn)知障礙,嚴(yán)重影響人類的正常生活。研究發(fā)現(xiàn)Tau蛋白錯(cuò)誤折疊組裝形成神經(jīng)原纖維纏結(jié)是AD的關(guān)鍵致病因素之一,因此對(duì)這些蛋白纖維結(jié)構(gòu)進(jìn)行精準(zhǔn)檢測(cè)以及探索折疊背后的分子機(jī)制可以為后續(xù)AD診斷和治療提供新思路。

    在分子結(jié)構(gòu)上,Tau蛋白C末端在自組裝過(guò)程中首先折疊形成纖維的核心骨架,是Tau蛋白自組裝發(fā)生的關(guān)鍵。同時(shí),Tau蛋白自組裝可能受到多種因素的影響,如分子手性和輔助因子。手性作為生物系統(tǒng)中至關(guān)重要的結(jié)構(gòu)特征之一,在蛋白質(zhì)生物合成中扮演著關(guān)鍵角色。然而,對(duì)于Tau蛋白的手性轉(zhuǎn)換是否會(huì)影響其自組裝行為尚不明確。肝素作為一種輔助因子,可通過(guò)靜電效應(yīng)調(diào)節(jié)蛋白結(jié)構(gòu)及作用,從而影響Tau蛋白的自組裝過(guò)程。但是,肝素如何調(diào)控手性Tau蛋白的自組裝尚不清楚。

    近日,重慶研究院研究人員將納米孔測(cè)量技術(shù)和原子力顯微成像結(jié)合,構(gòu)建了一種全新的單分子生物物理檢測(cè)平臺(tái),在手性Tau蛋白及其自組裝結(jié)構(gòu)精準(zhǔn)檢測(cè)研究中取得進(jìn)展,相關(guān)成果發(fā)表在《Materials Today Physics》。研究人員從單分子和拓?fù)鋵W(xué)方向入手,探究了手性轉(zhuǎn)換和肝素對(duì)Tau蛋白自組裝行為的調(diào)控作用。通過(guò)清晰地區(qū)分不同手性Tau蛋白單體和Tau蛋白自組裝纖維結(jié)構(gòu),發(fā)現(xiàn)D-Tau蛋白的自組裝傾向大于L-Tau蛋白;肝素會(huì)增強(qiáng)Tau蛋白的自組裝傾向,輔助不同手性Tau蛋白形成螺旋方向相反、螺距不同的自組裝纖維。該研究在分子水平上對(duì)手性Tau蛋白單體以及肝素輔助形成的蛋白自組裝纖維進(jìn)行了精確測(cè)量與區(qū)分,獲得了傳統(tǒng)方法難以獲取的重要的蛋白自組裝信息,為研究蛋白結(jié)構(gòu)及蛋白自組裝機(jī)制提供了新的思路和方法。

    重慶研究院博士研究生陳偉、碩士研究生陳云昊為論文共同第一作者,王亮和王化斌為論文共同通訊作者。該工作得到了科技部國(guó)家重點(diǎn)研發(fā)計(jì)劃、重慶英才、重慶市自然科學(xué)基金以及中科院“青促會(huì)”等項(xiàng)目的資助。

    論文鏈接https://doi.org/10.1016/j.mtphys.2024.101370

    圖一:Nanopore-AFM單分子生物物理檢測(cè)平臺(tái)對(duì)Tau蛋白自組裝的精確觀測(cè)。



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